# Was ist Humanin? Struktur, zytoprotektiver Mechanismus und Forschungsüberblick > Was ist Humanin? Das erste mitochondriale Peptid, entdeckt in überlebenden Neuronen – Struktur, zytoprotektiver Mechanismus, Forschung und COA-Prüfung. Webseite: https://peptidemedixeu.com/de/learn/what-is-humanin/ · Peptide Medix EU · 6 Min. Lesezeit · Aktualisiert: 2026-04-03 [Humanin](https://peptidemedixeu.com/de/products/humanin/) ist ein Peptid aus 24 Aminosäuren, das im mitochondrialen Genom codiert ist – genauer im Gen MT-RNR2, der Region der 16S-ribosomalen RNA –, und es war das erste jemals identifizierte mitochondrial abgeleitete Peptid. Es stammt nicht aus einer Datenbanksuche. Es wurde 2001 in einer cDNA-Bibliothek aus dem okzipitalen Kortex eines Alzheimer-Gehirns gefunden, die ausgewählt wurde, weil die Neuronen dieser Region überlebt hatten, und es wurde durch ein Screening nach Faktoren isoliert, die Zellen vor Amyloid-beta-Toxizität schützten. Dieser Entdeckungsweg erklärt, warum die Humanin-Literatur auf Zytoprotektion und nicht auf Stoffwechsel ausgerichtet ist. Peptide Medix EU liefert Humanin als lyophilisiertes Pulver in Vials zu 5 mg und 10 mg innerhalb des Sortiments Mitochondriale Peptide. ## Was ist Humanin? Humanin gehört zu einer kleinen Familie mitochondrial abgeleiteter Peptide: kurze offene Leserahmen innerhalb der ribosomalen RNA-Gene des 16.5 Kilobasen großen mitochondrialen Rings, deren Produkte in Gewebe und Plasma nachweisbar sind. Seine Sequenz lautet Met-Ala-Pro-Arg-Gly-Phe-Ser-Cys-Leu-Leu-Leu-Leu-Thr-Ser-Glu-Ile-Asp-Leu-Pro-Val-Lys-Arg-Arg-Ala, mit der CAS-Nummer 330936-69-1, der Summenformel C119H204N34O32S2 und einem Molekulargewicht von 2,687.27 g/mol. Drei Reste dieser Sequenz bestimmen, wie sich das Material im Labor verhält. Die Folge von vier aufeinanderfolgenden Leucinen an den Positionen 9 bis 12 bildet einen stark hydrophoben Abschnitt, der die Wasserlöslichkeit begrenzt und die Aggregation fördert. Das Cystein an Position 8 trägt ein freies Thiol, das intermolekulare Disulfide bilden und beim Stehenlassen Dimere erzeugen kann. Und das N-terminale Methionin ist oxidationsanfällig. Nichts davon macht das Peptid schwer handhabbar, doch es bedeutet, dass die Handhabung wichtiger ist als bei einem typischen kurzen Peptid. ## Herkunft und Struktur Die Identifizierung durch die Arbeitsgruppe von Nishimoto in Tokio beruhte auf einem funktionellen Screening: Eine cDNA-Bibliothek wird in Zellen transfiziert, die mit dem Produkt eines Gens für familiäre Alzheimer-Krankheit belastet werden, und anschließend werden die überlebenden Klone gesucht. Der überlebende Klon codierte Humanin. Da der offene Leserahmen in mitochondrialer DNA liegt, kann Humanin an mitochondrialen Ribosomen nach dem mitochondrialen genetischen Code translatiert werden; beschrieben wurde auch eine kerncodierte, im Zytosol translatierte Variante – die beiden unterscheiden sich an einer Position, und die Literatur gibt nicht immer ausdrücklich an, welche davon eine bestimmte Studie verwendet hat. Sequenzmodifizierte Analoga ziehen sich durch die gesamte Literatur und sind oft das, was eine Publikation tatsächlich untersucht hat. Das bekannteste ist HNG, bei dem Serin 14 durch Glycin ersetzt ist; es soll in Schutzassays um Größenordnungen potenter sein als die Ausgangssequenz. Ein Nagetierhomolog, Rattin, ist länger als das menschliche Peptid. Wer die Humanin-Literatur sorgfältig liest, prüft daher, welches Molekül im Methodenteil angegeben ist. ## Wie Humanin vermutlich wirkt Es werden zwei mechanistische Wege beschrieben, und für ein Peptid dieser Größe ungewöhnlich wirken sie auf entgegengesetzten Seiten der Zellmembran. Der extrazelluläre Weg verläuft über einen Rezeptorkomplex. Humanin soll an einen trimeren Rezeptor aus dem Rezeptor für ziliären neurotrophen Faktor, WSX-1 und gp130 binden und über den JAK/STAT3-Signalweg signalisieren. Separate Arbeiten beschrieben eine Bindung an den Formylpeptidrezeptor-like 1 (FPR2), einen G-Protein-gekoppelten Rezeptor, der auch von Amyloid-beta angesprochen wird – ein plausibler Weg für eine kompetitive Interferenz an diesem Rezeptor. Der intrazelluläre Weg ist eine Protein-Protein-Interaktion. Humanin soll an Bax binden und dessen Translokation vom Zytosol zur äußeren Mitochondrienmembran blockieren – dem entscheidenden Schritt der intrinsischen Apoptose; ähnliche Interaktionen wurden mit Bid und mit dem [IGF-Bindungsprotein](https://peptidemedixeu.com/de/glossary/igf-binding-protein/) 3 beschrieben. Dieser Arm setzt voraus, dass sich das Peptid in der Zelle befindet, was sein hydrophober Kern plausibel ermöglicht. Beide Wege münden in dasselbe beschriebene Ergebnis – eine verringerte apoptotische Signalübertragung unter Stress –, weshalb Humanin in der Literatur als zytoprotektiv und nicht als metabolisch oder trophisch beschrieben wird. Welcher Arm in einem bestimmten Modell überwiegt, ist ungeklärt, und die Angabe eines einzigen definitiven Mechanismus für Humanin würde die veröffentlichte Datenlage überzeichnen. ## Was die Forschung untersucht hat ### Neuronales Überleben und Amyloidmodelle Die grundlegende und nach wie vor umfangreichste Literatur untersucht den Schutz kultivierter Neuronen vor Amyloid-beta-Toxizität und vor Produkten von Genen für familiäre Alzheimer-Krankheit und erstreckt sich auf Nagetiermodelle der [Gedächtnisbeeinträchtigung](https://peptidemedixeu.com/de/learn/peptides-for-focus-and-memory-research-overview/), in denen das Peptid oder HNG zentral verabreicht wurde. Es handelt sich um Zell- und Tierarbeiten. ### Stoffwechsel- und Insulinstudien Nagetierarbeiten haben die Glukoseverwertung und die Insulinsensitivität untersucht und Effekte auf die hypothalamische Signalübertragung und die hepatische Glukoseabgabe beschrieben. In humanen Beobachtungsstudien wurde zudem eine Korrelation des zirkulierenden Humanins mit Messgrößen der Insulinsensitivität berichtet. ### Alterungs- und Langlebigkeitskohorten Plasma-Humanin soll beim Menschen und bei mehreren Tierarten mit dem Alter abnehmen und in einigen langlebigen Kohorten sowie bei Nachkommen Hundertjähriger höher sein. Es handelt sich um Assoziationsdaten. ### Kardiovaskuläre und endotheliale Modelle Studien in Modellen für Ischämie-Reperfusion, Atherosklerose und Endothelzellen berichteten über verringerte apoptotische Marker und eine erhaltene Funktion, im Einklang mit der zytoprotektiven Einordnung. ### Was nicht gesichert ist Es gibt keine kontrollierten Humanstudien mit verabreichtem Humanin und kein zugelassenes Produkt. Ein Großteil der aussagekräftigsten veröffentlichten Daten verwendete HNG statt der nativen Sequenz – ein echter Vorbehalt bei der Interpretation von Ergebnissen für das Ausgangspeptid. Hintergrund zur Familie bietet „Humanin und die Familie der mitochondrial abgeleiteten Peptide“, den direkten Vergleich Humanin vs. [MOTS-c](https://peptidemedixeu.com/de/learn/what-is-mots-c/). ## Rekonstitution und Lagerung im Laborkontext Humanin ist das Peptid in diesem Sortiment, das sich am wenigsten unkompliziert in Lösung bringen lässt, und die Leucinfolge ist der Grund dafür. Bakteriostatisches oder [steriles Wasser](https://peptidemedixeu.com/de/products/sterile-water/) ist das übliche Lösungsmittel, und das Produkt kann leichtes Erwärmen und Standzeit erfordern; einige veröffentlichte Protokolle nehmen das Peptid zunächst in einem kleinen Volumen DMSO auf und verdünnen es dann in wässrigem Puffer. Das Lösungsmittel wird an der Vialwand entlang zugegeben, und das Vial wird geschwenkt und stehen gelassen statt geschüttelt – Schütteln eines hydrophoben Peptids fördert genau die Aggregation, die vermieden werden soll. Eine Lösung, die trüb bleibt, ist nicht vollständig gelöst, und es sollte nicht angenommen werden, dass sie die Nennkonzentration aufweist. Die Rechnung ist eine Laborberechnung: Ein 10-mg-Vial, angesetzt mit 2 mL Lösungsmittel, ergibt 5 mg/mL bzw. 5,000 mcg/mL, sodass 0.1 mL – die Markierung bei 10 Einheiten auf einer [U-100-Spritze](https://peptidemedixeu.com/de/glossary/insulin-syringe-units-u-100/) – 500 mcg enthalten. Bei 2,687.27 g/mol entspricht 1 mg etwa 0.37 µmol. Methodische Einzelheiten finden Sie in unserem Rekonstitutionsleitfaden. Lyophilisierte Vials werden versiegelt bei −20 °C, geschützt vor Licht und Feuchtigkeit, gelagert. Rekonstituiertes Material wird für den Studienzeitraum bei 2–8 °C aufbewahrt oder aliquotiert und eingefroren; das freie Cystein-Thiol macht die Dimerbildung beim Stehenlassen zu einer realen Möglichkeit, weshalb frisch hergestellte Lösung einem lange gelagerten Stammansatz vorzuziehen ist. Die allgemeine Praxis ist in „Wie man Peptide lagert“ beschrieben. ## Reinheit, COA und wie man es liest Die Identitätsprüfung ist ein [massenspektrometrisches Ergebnis](https://peptidemedixeu.com/de/glossary/mass-spectrometry/), das 2,687.27 g/mol entspricht. Bei dieser Sequenz lohnt es sich, gezielt nach zwei Satellitenmassen zu suchen. Ein Peak bei +16 Da weist auf eine Oxidation am N-terminalen Methionin hin. Ein Peak bei etwa der doppelten Ausgangsmasse minus 2 Da weist auf ein disulfidverknüpftes Dimer hin, das über das Cystein an Position 8 gebildet wurde – eine Spezies, die sich im Assay anders verhält und die ein Reinheitsprozentsatz allein nicht anzeigt, wenn sie koeluiert. Im HPLC-Chromatogramm liefert ein hydrophobes 24-mer einen breiteren Peak als ein kleines polares Peptid, daher sollte die Peakform an dieser Erwartung und nicht an einem idealen Chromatogramm gemessen werden. Unser Leitfaden zum Lesen eines [Peptid-Analysenzertifikats](https://peptidemedixeu.com/de/learn/how-to-read-a-peptide-coa/) behandelt die übrigen Abschnitte. ## Regulatorischer Status Humanin besitzt nirgends eine Marktzulassung als Arzneimittel, es gibt kein Referenzprodukt und keine genehmigte Kennzeichnung, und es ist kein Nahrungsergänzungsmittel. Für Humanin gibt es in keiner Form eine zugelassene Verwendung. ## Verwandte Peptide und weiterführende Lektüre Das andere mitochondrial codierte Peptid, das in der Forschung breit eingesetzt wird, ist MOTS-c aus der 12S-rRNA-Region, dessen beschriebener Mechanismus metabolisch und nicht zytoprotektiv ist. SS-31 (Elamipretide) ist überhaupt nicht mitochondrial codiert, sondern ein konstruiertes Tetrapeptid, das sich an der inneren Membran anreichert. Eine breitere Orientierung bietet unser Forschungsüberblick zu Peptiden für Energie und Mitochondrien. ## Häufige Fragen ### Wie wurde Humanin entdeckt? Durch ein funktionelles Screening statt einer Datenbanksuche. 2001 wurde eine cDNA-Bibliothek aus dem okzipitalen Kortex eines Alzheimer-Gehirns – ausgewählt, weil die Neuronen dort überlebt hatten – in Zellen transfiziert, die mit dem Produkt eines Gens für familiäre Alzheimer-Krankheit belastet wurden, und der überlebende Klon codierte Humanin. Dieser Weg ist der Grund, weshalb seine Literatur auf Zytoprotektion ausgerichtet ist. ### Wo ist Humanin codiert? Im mitochondrialen Genom, im Gen MT-RNR2, das die Region der 16S-ribosomalen RNA umfasst. Es war das erste identifizierte mitochondrial abgeleitete Peptid, noch vor MOTS-c, das in der 12S-rRNA-Region desselben ringförmigen Genoms liegt. ### Was ist HNG und warum ist es beim Lesen der Literatur wichtig? HNG ist das S14G-Analogon, bei dem Serin 14 durch Glycin ersetzt ist, und es soll in Schutzassays um Größenordnungen potenter sein als die Ausgangssequenz. Ein Großteil der aussagekräftigsten veröffentlichten Humanin-Daten verwendete HNG statt der nativen Sequenz, daher lohnt sich ein Blick in den Methodenteil. ### Welche Mechanismen werden für Humanin beschrieben? Zwei, auf entgegengesetzten Seiten der Membran. Extrazellulär soll es an einen trimeren CNTFR/WSX-1/gp130-Rezeptorkomplex binden, der über STAT3 signalisiert, sowie an FPR2. Intrazellulär soll es an Bax binden und dessen Translokation zur äußeren Mitochondrienmembran blockieren; ähnliche Interaktionen wurden für Bid und IGFBP-3 beschrieben. ### Warum ist Humanin schwerer zu lösen als andere kurze Peptide? Wegen der Folge von vier aufeinanderfolgenden Leucinen an den Positionen 9 bis 12, einem stark hydrophoben Abschnitt, der die Wasserlöslichkeit begrenzt und die Aggregation fördert. Leichtes Erwärmen und Standzeit reichen meist aus; einige veröffentlichte Protokolle nehmen es zunächst in einem kleinen Volumen DMSO auf und verdünnen es dann in wässrigem Puffer. ### Was sollte das Analysenzertifikat ausweisen? Eine Ausgangsmasse, die 2,687.27 g/mol entspricht. Bei dieser Sequenz sind zwei Satelliten relevant: +16 Da weist auf eine Oxidation am N-terminalen Methionin hin, und ein Peak nahe der doppelten Ausgangsmasse minus 2 Da weist auf ein disulfidverknüpftes Dimer hin, das über das Cystein an Position 8 gebildet wurde. ### Gibt es Evidenz aus Humanstudien zu Humanin? Nicht für verabreichtes Peptid. Die Humandaten sind Beobachtungsdaten – Plasma-Humanin soll mit dem Alter abnehmen und in einigen langlebigen Kohorten sowie bei Nachkommen Hundertjähriger höher sein. Die interventionelle Evidenz stammt aus Zell- und Nagetierstudien, und es gibt nirgends ein zugelassenes Produkt. ## Passende Produkte - [Humanin](https://peptidemedixeu.com/de/products/humanin/): ab 85 € --- Ausschließlich für die Laborforschung. Diese Seite dient der wissenschaftlichen Information und Bildung. Die hier genannten Materialien werden ausschließlich für die In-vitro-Laborforschung durch qualifiziertes Fachpersonal verkauft – nicht zur Anwendung am Menschen oder Tier; nichts auf dieser Seite ist eine medizinische Beratung.