# Cómo leer una secuencia peptídica: códigos de una y tres letras, modificaciones, amidación > Cómo leer una secuencia peptídica: sentido N a C, códigos de una y tres letras, modificaciones Ac- y -NH2, y cálculo del peso molecular desde la secuencia. Página web: https://peptidemedixeu.com/es/learn/peptide-sequences-explained/ · Peptide Medix EU · 4 min de lectura · Actualizado: 2026-07-16 Una secuencia peptídica se escribe desde el extremo N-terminal, a la izquierda, hasta el extremo C-terminal, a la derecha, utilizando códigos de aminoácidos de una o de tres letras, y cualquier modificación química se escribe como prefijo o sufijo en el extremo al que se aplica. Aprender a leer una secuencia peptídica lleva unos diez minutos y es la forma más rápida de comprobar la coherencia de un vial con su certificado de análisis: la secuencia codifica la identidad, predice el peso molecular y explica la mayor parte del comportamiento de una molécula en solución. Esta guía trata los dos sistemas de códigos, las convenciones de dirección, la notación abreviada de modificaciones que realmente encontrará en las etiquetas de investigación y un cálculo práctico que convierte una secuencia en un peso molecular comparable con un COA. Todo lo que sigue describe material de referencia de laboratorio. ## Dirección: por qué importa el sentido N a C Los aminoácidos se unen mediante un [enlace peptídico formado](https://peptidemedixeu.com/es/glossary/peptide-bond/) entre el grupo carboxilo de un residuo y el grupo amino del siguiente. Esa reacción tiene dirección, por lo que una cadena tiene dos extremos químicamente distintos: un grupo amino libre (el extremo N-terminal) y un grupo carboxilo libre (el extremo C-terminal). Por convención universal, el extremo N-terminal se escribe primero. Gly-Glu-Pro y Pro-Glu-Gly son moléculas distintas con idéntica composición e idéntica masa, y un espectrómetro de masas por sí solo no las distingue; por eso la [confirmación de identidad por EM](https://peptidemedixeu.com/es/learn/mass-spectrometry-peptide-identity/) suele acompañarse de una secuencia declarada en lugar de sustituirla. La numeración de los residuos sigue la misma dirección. Cuando una etiqueta indica [HGH Fragment 176-191](https://peptidemedixeu.com/es/learn/what-is-hgh-fragment-176-191/), los números se refieren a posiciones contadas desde el extremo N-terminal de la proteína original de 191 residuos; el fragmento son los 16 residuos que ocupan esas posiciones, no una secuencia diseñada por separado. ## Cómo leer una secuencia peptídica: códigos de una y de tres letras Los códigos de tres letras son legibles e inequívocos, por lo que predominan en las etiquetas de producto y los COA. Los códigos de una letra son compactos y predominan en las bases de datos, los artículos y los formularios de pedido de síntesis. Ambos describen los mismos veinte residuos proteinogénicos. La leucina y la isoleucina tienen la misma masa porque son isómeros estructurales. Este simple hecho explica una frustración recurrente en la analítica de péptidos: la [espectrometría de masas estándar no puede](https://peptidemedixeu.com/es/glossary/mass-spectrometry/) distinguir L de I, por lo que su asignación se basa en el registro de síntesis y en el comportamiento cromatográfico, no solo en la masa. ### Lectura de una etiqueta real BPC-157 figura en el catálogo como Gly-Glu-Pro-Pro-Pro-Gly-Lys-Pro-Ala-Asp-Asp-Ala-Gly-Leu-Val, que en código de una letra es GEPPPGKPADDAGLV. Quince residuos, de ahí "pentadecapéptido". Tres prolinas consecutivas cerca del extremo N-terminal dan a la cadena un codo rígido, y los dos aspartatos adyacentes aportan carga negativa a pH neutro: ambos son hechos estructurales que pueden leerse directamente en la secuencia, y ambos son relevantes para el comportamiento de solubilidad. ## Notación abreviada de modificaciones La mayoría de los péptidos de investigación no son cadenas simples sin modificar. La notación es coherente una vez que se conoce. - Ac- en el extremo izquierdo indica acetilación N-terminal: el grupo amino libre está bloqueado con un grupo acetilo, lo que añade 42.04 Da y elimina una carga positiva. TB-500 se escribe Ac-Leu-Lys-Lys-Thr-Glu-Thr-Gln, es decir, Ac-LKKTETQ. - -NH2 en el extremo derecho indica amidación C-terminal: el -OH terminal se sustituye por -NH2, lo que resta 0.98 Da y elimina una carga negativa. Muchos péptidos de señalización naturales están amidados in vivo, y la amida suele ser necesaria para la actividad sobre el receptor; la oxitocina se escribe Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly-NH2. - D- delante de un residuo indica el enantiómero D, como en el D-Trp de GHRP-6 (His-D-Trp-Ala-Trp-D-Phe-Lys-NH2). Los residuos D tienen la misma masa que sus equivalentes L, pero son malos sustratos para las proteasas de mamífero, por lo que se introducen deliberadamente para ralentizar la degradación. - Los residuos no estándar aparecen por su nombre. Aib es el ácido α-aminoisobutírico, un residuo estabilizador de hélices y resistente a las proteasas que se utiliza en Ipamorelin (Aib-His-D-2-Nal-D-Phe-Lys-NH2) y en la posición 2 del esqueleto de GLP-1 en semaglutide y tirzepatide. 2-Nal es la 2-naftilalanina. - Los corchetes y los superíndices indican sustituciones respecto a una secuencia original; por ejemplo, [D-Ala²] significa que la posición 2 se ha sustituido por D-alanina. - La ciclación se indica mediante una línea, una envoltura "cyclo(...)" o un puente disulfuro Cys–Cys declarado. Cys1 y Cys6 de la oxitocina forman un puente disulfuro que cierra un anillo de seis residuos; ese enlace es sensible a la reducción y constituye una consideración real de almacenamiento. ## Ejemplo práctico: de la secuencia al peso molecular El peso molecular es la suma de las masas de los residuos más 18.02 Da por la molécula de agua liberada al formarse la cadena, ajustada después según las modificaciones. Dos ejemplos con valores del catálogo: 1. KPV (Lys-Pro-Val). 128.17 + 97.12 + 99.13 = 324.42. Sumando 18.02 → 342.44 Da. El catálogo indica 342.43; la diferencia de 0.01 se debe al redondeo de la tabla de residuos. 2. Epitalon (Ala-Glu-Asp-Gly, AEDG). 71.08 + 129.12 + 115.09 + 57.05 = 372.34. Sumando 18.02 → 390.36 Da, frente a los 390.35 del catálogo. 3. Añada una modificación. Una versión acetilada y amidada del mismo tetrapéptido tendría 390.36 + 42.04 − 0.98 = 431.42 Da. Lo esperable es una concordancia de alrededor del 0.1%. Una discrepancia de 18 Da suele significar que alguien olvidó el término del agua; de 42 Da, que se pasó por alto un grupo acetilo; de 1 Da, que se omitió una amida. Una vez que se dispone de un peso molecular fiable, se puede convertir entre masa y [moles para preparar tampones](https://peptidemedixeu.com/es/learn/peptide-molecular-weight-and-moles/); la aritmética se explica en peso molecular, moles y molaridad y en la calculadora de molaridad. ### Secuencias en un COA frente a secuencias en un catálogo Una ficha de catálogo indica la secuencia prevista. Un COA informa de lo que se midió: una masa monoisotópica o media observada por EM y una cifra de pureza por HPLC en fase inversa. Ninguna de las dos técnicas lee la secuencia residuo a residuo, salvo que se aporten datos de fragmentación MS/MS, algo poco habitual en los certificados comerciales rutinarios. Considere la secuencia declarada como la declaración del fabricante y la masa medida como su comprobación. ## Errores de lectura habituales - Leer de C a N. Invertir una secuencia produce una molécula distinta (un retropéptido) con la misma masa. Confirme siempre que el residuo situado más a la izquierda es el extremo N-terminal. - Tratar una forma salina como parte de la secuencia. Los contraiones trifluoroacetato o acetato no son residuos; añaden masa al contenido del vial, pero no al péptido. Esta es la razón habitual por la que una cantidad pesada de polvo contiene menos péptido del que sugiere la masa de la etiqueta, y por la que el contenido de sal de TFA debe figurar en el COA. - Suponer que la numeración del fragmento coincide con su longitud. "176-191" son 16 residuos, no 191. - Ignorar la amida. Una secuencia que solo es activa en su forma amidada es un reactivo de investigación distinto de la versión de ácido libre, aunque ambas difieran en un solo dalton. - Confundir mezclas con secuencias individuales. Un vial coformulado como KLOW Blend contiene cuatro secuencias y ningún peso molecular único; consulte mezclas frente a viales individuales. Cuando la secuencia, el peso molecular declarado y la masa observada por EM coinciden, se dispone de pruebas razonables de que el vial contiene lo que indica la etiqueta. Cuando no coinciden, la secuencia es casi siempre el lugar más rápido para averiguar por qué. ## Preguntas frecuentes ### ¿Qué extremo de una secuencia peptídica se escribe primero? El extremo N-terminal —el que porta el grupo amino libre— se escribe siempre a la izquierda, y el extremo C-terminal a la derecha. Es una convención universal en catálogos, certificados de análisis y literatura. Invertir el orden describe una molécula distinta con la misma masa, por lo que la dirección no es un detalle estético. ### ¿Qué significa -NH2 al final de una secuencia peptídica? Indica amidación C-terminal: el -OH del carboxilo terminal se ha sustituido por una amida -NH2. El cambio resta unos 0.98 Da y elimina una carga negativa. Muchos péptidos de señalización secretados de forma natural están amidados in vivo, y la actividad sobre el receptor en los ensayos publicados suele perderse cuando falta la amida, por lo que las formas de ácido libre y amidada se consideran reactivos distintos. ### ¿Por qué algunas secuencias contienen D-aminoácidos? Los enantiómeros D tienen una masa idéntica a la de sus equivalentes L, pero son malos sustratos para la mayoría de las proteasas de mamífero. Los químicos de síntesis los introducen en posiciones propensas al corte para ralentizar la degradación enzimática en matrices biológicas. GHRP-6, que se escribe His-D-Trp-Ala-Trp-D-Phe-Lys-NH2, contiene dos. ### ¿Puede un espectrómetro de masas indicarme la secuencia? No a partir de una simple medida de masa. Un resultado rutinario de EM confirma que la masa total coincide con el valor esperado; no puede distinguir la leucina de la isoleucina, ni una secuencia de su versión invertida, porque tienen la misma masa. La información de secuencia a nivel de residuo requiere fragmentación MS/MS, que no suele incluirse en los certificados de análisis comerciales. ### ¿Cómo calculo el peso molecular a partir de una secuencia? Sume las masas medias de los residuos de todos los aminoácidos de la cadena, añada 18.02 Da por el agua liberada durante la formación de los enlaces y ajuste según las modificaciones: +42.04 por un acetilo N-terminal, −0.98 por una amida C-terminal y −2.02 por cada puente disulfuro. Para Epitalon (Ala-Glu-Asp-Gly), la suma es 71.08 + 129.12 + 115.09 + 57.05 = 372.34, más 18.02 = 390.36 Da. ### ¿Por qué el peso que he calculado difiere ligeramente de la cifra del catálogo? Las pequeñas diferencias de unas centésimas de dalton se deben al redondeo de las tablas de masas de residuos o a la mezcla de valores medios y monoisotópicos. Las diferencias de exactamente 18, 42 o 1 Da apuntan, respectivamente, a un término de agua olvidado, a un grupo acetilo no contabilizado o a una amida omitida. Las diferencias mayores suelen significar que la sal del contraión se ha incluido en una cifra y no en la otra. ### ¿Tienen las mezclas una única secuencia? No. Un vial coformulado, como una preparación KLOW o Wolverine, contiene varias secuencias distintas y, por tanto, varios pesos moleculares. Su certificado de análisis debe indicar cada componente por separado, y los cálculos de molaridad deben realizarse componente a componente utilizando la masa declarada de cada uno en el vial. --- Solo para uso en investigación de laboratorio. Esta página se ofrece con fines de información científica y educativa. 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