# ¿Qué es LL-37? Estructura, mecanismo y panorama de la investigación > ¿Qué es LL-37? La catelicidina humana: origen en hCAP18, hélice anfipática, mecanismos de membrana e inmunitarios, investigación y controles del COA. Página web: https://peptidemedixeu.com/es/learn/what-is-ll-37/ · Peptide Medix EU · 7 min de lectura · Actualizado: 2026-01-16 LL-37 es el único péptido de defensa del huésped de la familia de las catelicidinas presente en los seres humanos: una hélice alfa anfipática y catiónica de 37 residuos liberada desde el extremo C-terminal de la proteína precursora hCAP18, y el péptido antimicrobiano más estudiado en la investigación sobre la inmunidad innata humana. Su nombre es literal: dos leucinas iniciales y 37 residuos. Con 4493.33 g/mol es, con diferencia, el péptido más grande del grupo antiinflamatorio de este catálogo, y su tamaño, su carga y su carácter helicoidal determinan tanto sus mecanismos descritos como la dificultad práctica de sintetizarlo y manipularlo. Esta página expone el origen de la secuencia, los rasgos estructurales que determinan su comportamiento, los mecanismos descritos en la literatura, las áreas de investigación en las que aparece y las particularidades de laboratorio del material. LL-37 se suministra como polvo liofilizado. ## Origen y estructura: de hCAP18 a una hélice de 37 residuos Las catelicidinas se definen por un dominio catelina N-terminal conservado unido a una región antimicrobiana C-terminal muy variable. La mayoría de los mamíferos tienen varias; los seres humanos tienen exactamente un gen, CAMP, cuyo producto es la proteína de 18 kDa hCAP18. La proteína se almacena en los gránulos específicos de los neutrófilos y también la expresan los queratinocitos, las células epiteliales de las vías respiratorias y del intestino y otros tipos celulares. La escisión proteolítica —principalmente por la proteinasa 3 en los neutrófilos y por otras proteasas, como las calicreínas, en la piel— libera los 37 residuos C-terminales como el péptido maduro de [catelicidina](https://peptidemedixeu.com/es/products/ll-37/). Estructuralmente, el péptido es una hélice anfipática de manual. En tampón acuoso diluido está mayoritariamente desordenado, pero al entrar en contacto con una superficie aniónica se pliega en una hélice en la que los residuos básicos (arginina y lisina) se agrupan en una cara y los residuos hidrófobos en la otra. Esa segregación es el mecanismo completo en miniatura: la cara catiónica proporciona la atracción electrostática hacia las membranas bacterianas con carga negativa, y la cara hidrófoba se inserta en el interior lipídico. Esas mismas propiedades hacen de LL-37 una molécula difícil de producir y manipular. Treinta y siete residuos suponen una síntesis en fase sólida larga; el tramo hidrófobo es propenso a la agregación en la resina, y el péptido terminado se adsorbe con facilidad a las superficies de plástico y vidrio. Su precio en relación con las secuencias cortas lo refleja, al igual que la necesidad de una manipulación cuidadosa una vez en solución. ## Cómo se cree que actúa LL-37 En la literatura discurren en paralelo dos explicaciones mecanísticas, que no compiten entre sí. ### Interacción directa con la membrana La descripción clásica es una asociación electrostática con los fosfolípidos aniónicos y el lipopolisacárido de las envolturas bacterianas, seguida de la inserción de la hélice y la pérdida de integridad de la membrana. Entre los modelos propuestos figuran la alteración superficial de tipo alfombra y la formación de poros toroidales, y distintos estudios se inclinan por geometrías diferentes según la composición lipídica y la concentración de péptido. Como el mecanismo es fisicoquímico y no específico de una diana, a menudo se presenta como menos propenso al desarrollo de resistencias convencionales que los antibióticos dirigidos a enzimas, una hipótesis que se enuncia con frecuencia en revisiones más que una propiedad demostrada. Las membranas de mamífero, mucho menos aniónicas en su hemicapa externa, son mucho menos susceptibles, lo que constituye la base del argumento de la selectividad. ### Inmunomodulación El segundo conjunto de trabajos describe LL-37 como una molécula de señalización y no como un agente activo sobre membranas. Entre las actividades descritas figuran el reclutamiento quimiotáctico de neutrófilos, monocitos y linfocitos T a través del receptor 1 similar al receptor de péptidos formilados, la neutralización del lipopolisacárido y la atenuación de la cascada inflamatoria resultante, la modulación de las respuestas de los receptores de tipo toll y efectos sobre la migración de los queratinocitos y la [angiogénesis en modelos de heridas](https://peptidemedixeu.com/es/learn/peptides-for-healing-and-recovery-research-overview/). A las concentraciones alcanzables en la mayoría de los tejidos, varios autores sostienen que el papel inmunomodulador es el fisiológicamente dominante y que la actividad directa sobre las membranas es secundaria. Una tercera observación importante es la dependencia del contexto. LL-37 forma complejos con ADN y ARN propios que pueden desencadenar respuestas de interferón, trabajos que relacionan el péptido con la investigación sobre enfermedades cutáneas autoinflamatorias. La misma molécula que se describe como protectora en un modelo se describe como impulsora de patología en otro, lo que constituye un sólido argumento para interpretar los resultados de LL-37 en el contexto específico del modelo utilizado. ## Qué ha examinado la investigación ### Ensayos antimicrobianos y antibiopelícula Las determinaciones de la concentración mínima inhibitoria frente a microorganismos grampositivos y gramnegativos, los ensayos de permeabilización de membranas y los estudios de prevención y dispersión de biopelículas constituyen el mayor bloque de trabajo [in vitro publicado](https://peptidemedixeu.com/es/glossary/in-vitro/). Un hallazgo metodológico recurrente es la fuerte dependencia de la concentración de sal y del contenido de suero del ensayo, ya que los cationes divalentes y las proteínas séricas compiten por la cara catiónica del péptido. ### Modelos de heridas y cutáneos Trabajos en células y roedores han examinado la reepitelización, la migración de los queratinocitos y las respuestas vasculares, junto con la investigación de la expresión alterada de catelicidina en enfermedades cutáneas. ### Señalización inmunitaria innata Aquí se sitúan los estudios sobre quimiotaxis, neutralización del LPS, fenotipo de los macrófagos e inducción de interferón. Es donde LL-37 se compara con más frecuencia con otros [péptidos de investigación orientados al sistema inmunitario](https://peptidemedixeu.com/es/learn/research-catalog-type-peptides/), como la timosina alfa-1; ambos se confunden a menudo como péptidos inmunitarios intercambiables cuando sus mecanismos son completamente distintos, un contraste tratado en [LL-37 frente a timosina alfa-1](https://peptidemedixeu.com/es/learn/ll-37-vs-thymosin-alpha-1/). ### Investigación sobre formulación y administración Como el péptido se adsorbe a las superficies y es sensible a las proteasas, una considerable literatura aplicada examina análogos truncados, variantes con aminoácidos D y vehículos de administración destinados a conservar la actividad con menos material. Todo ello es trabajo de laboratorio y preclínico. LL-37 no tiene ningún uso autorizado, y los datos en humanos se limitan a investigaciones en fases iniciales de análogos derivados y no de la secuencia nativa tal como se vende para investigación. ## Formatos y tamaños que suministramos LL-37 se ofrece como polvo liofilizado en viales sellados de 5 mg (115 €) y 10 mg (195 €). Los cálculos molares son exigentes en comparación con los péptidos cortos: con 4493.33 g/mol, un vial de 5 mg contiene solo alrededor de 1.1 micromoles, aproximadamente una decimotercera parte de la cantidad molar de un vial de 5 mg de un tripéptido. Los ensayos que requieren concentraciones de trabajo micromolares en volúmenes razonables consumen material con rapidez, que es la razón práctica de que exista el tamaño de 10 mg. El material relacionado se encuentra en péptidos antiinflamatorios y péptidos inmunitarios; las consideraciones de compra se tratan en nuestra guía de compra de LL-37. ## Reconstitución y almacenamiento en el laboratorio El cálculo es sencillo: un vial de 5 mg reconstituido con 1 mL de diluyente da 5 mg/mL, es decir, 5,000 mcg/mL, y en términos molares aproximadamente 1.11 mM. Como las concentraciones de ensayo publicadas suelen situarse en el intervalo micromolar bajo, la mayor parte del trabajo implica diluciones de varios cientos de veces. Hay tres aspectos de manipulación específicos de este péptido. En primer lugar, la adsorción a superficies es real y medible; los tubos y puntas de pipeta de baja unión son práctica habitual, y en general se prefiere el vidrio al polipropileno sin tratar para las soluciones madre. En segundo lugar, la fuerza iónica del tampón modifica la actividad aparente, por lo que el diluyente debe registrarse como parte del método y no tratarse como un detalle secundario. En tercer lugar, el largo tramo hidrófobo hace de la agregación un riesgo real: añada el diluyente lentamente por la pared del vial, hágalo girar suavemente en lugar de agitarlo y examine la solución a contraluz en busca de turbidez antes de usarla. Los viales liofilizados se conservan a −20 °C o a temperaturas inferiores, protegidos de la luz y la humedad; la solución reconstituida se divide en alícuotas y se mantiene en frío para que un mismo recipiente no se caliente y se vuelva a enfriar repetidamente. Hay más detalles en la guía de almacenamiento de péptidos. ## Pureza, COA y cómo interpretarlo Cada lote se purifica mediante HPLC en fase inversa hasta al menos el 99%, con [confirmación de masa](https://peptidemedixeu.com/es/learn/mass-spectrometry-peptide-identity/) y un certificado correspondiente al lote. En un péptido de esta longitud, el certificado contiene más información de lo habitual y merece una lectura atenta. Las secuencias de deleción —cadenas a las que les falta un residuo— son la impureza característica de las síntesis largas, y un péptido al que le falta una sola alanina difiere en solo 71 Da del producto completo, por lo que importan tanto el espectro de masas como la resolución cromatográfica. Busque un único pico dominante con buena simetría en lugar de una envolvente ancha. El contenido neto de péptido también tiene aquí más trascendencia que en las secuencias cortas: en un péptido fuertemente básico suministrado como sal de [TFA](https://peptidemedixeu.com/es/glossary/tfa-salt/), el contraión y el agua residual pueden representar una parte considerable del peso bruto del vial, lo que importa directamente si se comunican concentraciones molares. Nuestra guía para interpretar el COA de un péptido aplica estas comprobaciones a documentos reales. ## Situación reglamentaria LL-37 es un péptido humano endógeno, pero el material sintético suministrado aquí no es un medicamento autorizado, ni un complemento alimenticio, ni una preparación de [formulación magistral](https://peptidemedixeu.com/es/glossary/compounding-pharmacy/). No se formula ninguna afirmación terapéutica sobre él, y ninguno de los hallazgos antimicrobianos o inmunomoduladores publicados debe interpretarse como prueba de utilidad clínica. ## Péptidos relacionados y lecturas adicionales Para la investigación orientada al sistema inmunitario en general, consulte la visión general de péptidos para la investigación sobre el apoyo inmunitario. La timosina alfa-1 y KPV ocupan posiciones contiguas pero mecanísticamente distintas en el mismo catálogo, y los listados institucionales de investigación agrupan el material de defensa del huésped en la familia LL-37. ## Preguntas frecuentes ### ¿Qué es LL-37? LL-37 es el péptido antimicrobiano maduro liberado desde el extremo C-terminal de la proteína precursora humana hCAP18, producto del gen CAMP. Tiene 37 residuos, pesa 4493.33 g/mol y debe su nombre a su longitud y a sus dos residuos de leucina iniciales. Es el único péptido de la familia de las catelicidinas presente en los seres humanos. ### ¿Dónde se produce LL-37 en el organismo? La hCAP18 se almacena en los gránulos específicos de los neutrófilos y también la expresan los queratinocitos y las células epiteliales de las vías respiratorias, el intestino y otras superficies mucosas. La escisión por la proteinasa 3 en los neutrófilos, y por proteasas como las calicreínas en la piel, libera del precursor el péptido activo de 37 residuos. ### ¿Cómo altera LL-37 las membranas bacterianas? Se pliega en una hélice alfa anfipática al entrar en contacto con superficies aniónicas, situando los residuos básicos en una cara y los residuos hidrófobos en la otra. La cara catiónica es atraída electrostáticamente por los fosfolípidos con carga negativa y el lipopolisacárido de las envolturas bacterianas, y la cara hidrófoba se inserta en el interior lipídico, alterando la integridad de la membrana mediante geometrías de tipo alfombra o formadoras de poros, según las condiciones. ### ¿Es LL-37 antimicrobiano o inmunomodulador? La literatura respalda ambas cosas, y no son contradictorias. La actividad directa sobre las membranas predomina in vitro a concentraciones más altas, mientras que con frecuencia se sostiene que la quimiotaxis, la neutralización del LPS y la modulación de los receptores de tipo toll son las funciones fisiológicamente dominantes a las concentraciones tisulares. La actividad que mide un experimento determinado depende en gran medida de las condiciones de ensayo utilizadas. ### ¿Por qué varían tanto los resultados de los ensayos con LL-37 entre estudios? Porque la actividad depende fuertemente de la concentración de sal y del contenido de suero. Los cationes divalentes y las proteínas séricas compiten por la cara catiónica del péptido, de modo que concentraciones de péptido idénticas pueden dar resultados muy distintos en tampones diferentes. Por esta razón, el diluyente y el medio de ensayo deben registrarse como parte del método y no tratarse como detalles secundarios. ### ¿Por qué LL-37 es más caro que la mayoría de los péptidos de investigación? Treinta y siete residuos suponen una síntesis en fase sólida larga, y el tramo hidrófobo favorece la agregación en la resina, lo que reduce el rendimiento y complica la purificación. Los cálculos molares agravan el coste: con 4493.33 g/mol, un vial de 5 mg contiene solo alrededor de 1.1 micromoles, aproximadamente una decimotercera parte de la cantidad molar de un vial de 5 mg de un tripéptido. ### ¿Qué problemas de manipulación son específicos de LL-37? La adsorción a superficies es importante, por lo que los tubos y puntas de baja unión son habituales y a menudo se prefiere el vidrio para las soluciones madre. La agregación es un riesgo real, por lo que el diluyente se añade lentamente por la pared del vial y este se hace girar suavemente en lugar de agitarlo. Las soluciones deben examinarse en busca de turbidez antes de su uso, y la solución madre debe dividirse en alícuotas para que un mismo recipiente no se caliente y se vuelva a enfriar repetidamente. ### ¿Está LL-37 autorizado para algún uso? No. Aunque LL-37 es un péptido humano endógeno, el material sintético suministrado aquí no tiene autorización de comercialización, no es un complemento alimenticio y no es una preparación de formulación magistral de disponibilidad general. --- Solo para uso en investigación de laboratorio. Esta página se ofrece con fines de información científica y educativa. Los materiales mencionados se venden exclusivamente para investigación in vitro en laboratorio por parte de profesionales cualificados; no son aptos para uso humano ni veterinario, y nada de lo que aparece en esta página constituye consejo médico.