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Decapeptide-12 (Lumixyl-Typ) Forschungspeptid 10 mg Vial, lyophilisiert – Peptide Medix EU
  • ≥98% laut HPLC; chargenbezogenes COA verfügbar
  • Chargenbezogenes Analysezertifikat
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Kosmetische Signalpeptide

Decapeptide-12 (Lumixyl-Typ)

Tyrosinasehemmendes Peptid aus zehn Aminosäuren für die Melanogenese-Forschung

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  • FormLyophilisiertes weißes bis gebrochen weißes Pulver, versiegeltes Glasvial
  • ForschungsbereicheMelanogenese, Kinetik der Tyrosinasehemmung, Pigmentierungsmodelle, vergleichende Studien zu depigmentierenden Wirkstoffen, Hautpermeation von Peptiden

Ausschließlich für die Laborforschung. Ausschließlich für die In-vitro-Laborforschung durch qualifiziertes Fachpersonal verkauft. Nicht zur Anwendung am Menschen oder Tier; kein Arzneimittel, Lebensmittel, Kosmetikum oder Nahrungsergänzungsmittel. AGB

Überblick

Eckdaten

Decapeptide-12 ist ein synthetisches Peptid aus zehn Aminosäuren mit der Sequenz Tyr-Arg-Ser-Arg-Lys-Tyr-Ser-Ser-Trp-Tyr, das durch das Screening kombinatorischer Peptidbibliotheken nach Sequenzen identifiziert wurde, die Tyrosinase binden und hemmen.

Aminosäuresequenz
Tyr-Arg-Ser-Arg-Lys-Tyr-Ser-Ser-Trp-Tyr
Reinheit
≥98% per HPLC; chargenbezogenes COA verfügbar
Form
Lyophilisiertes weißes bis gebrochen weißes Pulver, versiegeltes Glasvial
Lagerung
−20 °C, verschlossen, vor Licht und Feuchtigkeit geschützt
Verfügbare Größen
10 mg · 50 mg

Nur für Forschungszwecke. Nicht für den menschlichen Verzehr.

Decapeptide-12 ist ein synthetisches Peptid aus zehn Aminosäuren mit der Sequenz Tyr-Arg-Ser-Arg-Lys-Tyr-Ser-Ser-Trp-Tyr, das durch das Screening kombinatorischer Peptidbibliotheken nach Sequenzen identifiziert wurde, die Tyrosinase binden und hemmen. Es ist der Wirkstoff der kosmetischen Systeme vom Lumixyl-Typ und wird unter der INCI-Bezeichnung Decapeptide-12 geführt. Peptide Medix EU liefert es als lyophilisiertes Forschungspulver in Vials à 10 mg und 50 mg und nicht als fertige kosmetische Formulierung.

Tyrosinase ist das geschwindigkeitsbestimmende Enzym der Melaninsynthese und katalysiert die Hydroxylierung von L-Tyrosin zu L-DOPA sowie die anschließende Oxidation zu Dopachinon. Die meisten nicht-peptidischen Inhibitoren in diesem Bereich — Hydrochinon, Kojisäure, Arbutin — wirken als Substratanaloga oder chelatisieren das zweikernige Kupferzentrum des Enzyms. Ein Peptidinhibitor unterscheidet sich mechanistisch: Er präsentiert eine definierte Sequenz, die mit der Enzymoberfläche interagiert, und weist als Peptid ein anderes Stabilitäts- und Permeationsprofil auf als diese kleinen Moleküle.

Spezifikationen

Identität

Aminosäuresequenz
Tyr-Arg-Ser-Arg-Lys-Tyr-Ser-Ser-Trp-Tyr
Kettenlänge
10 Aminosäuren (Decapeptid)
Peptidklasse
Synthetisches kosmetisches Decapeptid, Enzyminhibitor-Typ

Lieferform & Reinheit

Form
Lyophilisiertes weißes bis gebrochen weißes Pulver, versiegeltes Glasvial
Reinheit
≥98% per HPLC; chargenbezogenes COA verfügbar
Verfügbare Größen
10 mg, 50 mg
Löslichkeit
Wasserlöslich; Lösungen werden für Enzymassays üblicherweise nahe neutralem pH-Wert gepuffert

Handhabung & Lagerung

Lagerung (lyophilisiert)
−20 °C, verschlossen, vor Licht und Feuchtigkeit geschützt
Lagerung (rekonstituiert)
2–8 °C, lichtgeschützt, innerhalb des Studienzeitraums verwenden

Weitere Angaben

INCI name
Decapeptide-12
Auch bekannt als
Lumixyl-Peptid; Oligopeptid-Tyrosinaseinhibitor
Molekulares Target
Tyrosinase, das geschwindigkeitsbestimmende Enzym der Melaninbiosynthese
Notable residues
Drei Tyrosine und ein Tryptophan — aromatisch und lichtempfindlich; zwei Arginine und ein Lysin ergeben bei neutralem pH-Wert eine positive Nettoladung
Forschungsbereiche
Melanogenese, Kinetik der Tyrosinasehemmung, Pigmentierungsmodelle, vergleichende Studien zu depigmentierenden Wirkstoffen, Hautpermeation von Peptiden

Decapeptide-12 (Lumixyl-Typ) – häufig gestellte Fragen

Ist dies dasselbe Peptid wie in Lumixyl-Produkten?

Es handelt sich um dieselbe Sequenz – das unter der INCI-Bezeichnung Decapeptide-12 geführte Decapeptid, auf dem diese Systeme aufbauen. Wir liefern das reine lyophilisierte Peptid in einem Forschungsvial, keine fertige Formulierung; es gibt also keine kosmetische Grundlage, kein Konservierungssystem und keine zugesetzten Wirkstoffe.

Wie soll es wirken?

Publizierte Arbeiten beschreiben es als Inhibitor der Tyrosinase, des geschwindigkeitsbestimmenden Enzyms, das L-Tyrosin in die Vorstufen von Melanin umwandelt. Es wurde durch Screening von Peptidbibliotheken nach Sequenzen identifiziert, die an dieses Enzym binden, und die üblichen Messgrößen in der Literatur sind Enzymaktivität und Melaningehalt in Zellmodellen.

Welche Reinheitsdokumentation wird mitgeliefert?

Jede Charge wird per HPLC auf mindestens 98% geprüft und von einem chargenbezogenen Analysezertifikat begleitet, das die massenspektrometrische Identitätsbestätigung der Sequenz aus zehn Resten einschließt. Geben Sie bei der Anforderung des Dokuments die auf dem Vial aufgedruckte Chargennummer an.

Warum muss das Vial vor Licht geschützt werden?

Die Sequenz enthält einen Tryptophan- und drei Tyrosinreste, und aromatische Seitenketten dieser Art neigen zur Photooxidation. Lichteinwirkung kann das Peptid daher abbauen und die gemessene Aktivität verschieben, weshalb sowohl das Pulver als auch die rekonstituierte Lösung dunkel aufbewahrt werden sollten.

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