Oxydation (méthionine)

L’oxydation de la méthionine est la conversion du soufre thioéther de la chaîne latérale de la méthionine en sulfoxyde, ce qui ajoute un atome d’oxygène et donc 16 Da à la masse du peptide. Une oxydation plus poussée en sulfone ajoute 16 Da supplémentaires mais est beaucoup plus lente. Le tryptophane et la cystéine s’oxydent par des voies apparentées, mais la méthionine est le résidu le plus réactif dans les conditions de stockage habituelles.

Pourquoi l’oxydation de la méthionine compte dans la recherche sur les peptides

C’est la modification chimique la plus fréquemment observée dans les peptides stockés, et elle ne nécessite aucun mauvais traitement spectaculaire : l’oxygène dissous, des traces d’ions métalliques comme le fer ou le cuivre, la lumière et un pH élevé suffisent. Les conséquences sont conformationnelles autant que chimiques, car un sulfoxyde est nettement plus polaire qu’un thioéther : un résidu oxydé situé sur une surface de liaison ou à proximité peut réduire sensiblement la puissance au récepteur tout en laissant la séquence par ailleurs intacte.

La détection est simple dès lors qu’on la recherche : un pic satellite à +16 en spectrométrie de masse, et un épaulement élué plus tôt en HPLC en phase inverse, la forme oxydée étant moins lipophile. Les mesures de prévention sont prosaïques : conserver le produit lyophilisé et au froid, à l’abri de la lumière, éviter le contact avec les métaux et réduire au minimum l’air de l’espace de tête. Voir le guide de stockage et le guide de lecture des COA.

Termes associés

dégradation · stabilité · pont disulfure