Tripeptid

Ein Tripeptid ist ein Peptid aus drei Aminosäureresten, die durch zwei Peptidbindungen verknüpft sind, typischerweise 250-500 Da. Trotz der minimalen Größe zählen zu den Tripeptiden mehrere der am besten untersuchten bioaktiven Sequenzen im Katalog.

Beispiele, die die Klasse prägen

GHK (Gly-His-Lys), 1973 von Loren Pickart aus menschlichem Plasma isoliert, chelatisiert Kupfer(II) über sein Histidin-Imidazol und das N-terminale Amin und bildet so GHK-Cu — der Metallkomplex, nicht das freie Peptid, trägt den Großteil der berichteten Aktivität. KPV (Lys-Pro-Val) ist das C-terminale Tripeptid von alpha-MSH und behält entzündungshemmende Messwerte ohne die pigmentierenden Effekte am Melanocortinrezeptor. Glutathion ist ein Tripeptid mit einer ungewöhnlichen gamma-Glutamyl-Verknüpfung, die es gegen gewöhnliche Aminopeptidasen resistent macht. TRH (pGlu-His-Pro-NH2) zeigt, wie N- und C-terminale Verkappung ein Hormon aus drei Resten stabilisiert.

Die Handhabung ergibt sich aus der Größe: Tripeptide sind günstig und sauber zu synthetisieren, liefern einfache HPLC-Spuren und haben ohne Modifikation kurze Halbwertszeiten im Kreislauf. Palmitoylierung — wie bei Palmitoyl Tripeptide-1 — ist der Standardweg, um ein Tripeptid lipophil genug für topische Formulierungen zu machen.

Verwandte Begriffe und Materialien

Tetrapeptid · Halbwertszeit · Matrikin. Referenzmaterial: GHK-Cu, KPV, Palmitoyl Tripeptide-1. Weiterführende Lektüre: Was ist GHK-Cu?