
Peptidi per riparazione tissutale e guarigione
B7-33 (analogo della catena B della relaxina-2)
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Peptidi per riparazione tissutale e guarigione
Timosina beta-4 acetilata completa di 43 residui, la proteina intatta sequestrante l'actina
Disponibile2 formati disponibiliCAS 77591-33-4
Chieda informazioni su questa scheda o ne richieda il CoAEsclusivamente per uso di ricerca in laboratorio. Venduto esclusivamente per la ricerca in vitro in laboratorio da parte di professionisti qualificati. Non per uso umano o veterinario; non è un medicinale, un alimento, un cosmetico né un integratore alimentare. Termini e condizioni
Si tratta della sequenza completa di 43 amminoacidi della timosina beta-4 con la sua acetilazione N-terminale nativa, non del frammento di sette residui legante l'actina venduto come TB-500.
Solo per uso di ricerca. Non destinato al consumo umano.
Si tratta della sequenza completa di 43 amminoacidi della timosina beta-4 con la sua acetilazione N-terminale nativa, non del frammento di sette residui legante l'actina venduto come TB-500. La timosina beta-4 è una delle proteine intracellulari più abbondanti nelle cellule di mammifero e la principale proteina sequestrante la G-actina: lega l'actina monomerica in un complesso uno a uno, mantenendo così una riserva che regola la velocità con cui i filamenti possono polimerizzare.
La distinzione rispetto al frammento è rilevante dal punto di vista sperimentale. TB-500 riproduce il motivo centrale di legame all'actina LKKTETQ, ma la proteina a lunghezza completa possiede ulteriori elementi strutturali implicati in interazioni che vanno oltre l'actina, tra cui partner di legame riportati nella migrazione cellulare, nell'angiogenesi e nella segnalazione infiammatoria. Gli studi che si chiedono se un effetto osservato dipenda dall'intera proteina o solo dal motivo di legame richiedono entrambe le molecole, ed è per questo che i laboratori di solito le utilizzano in parallelo.
TB-500 è il frammento acetilato di sette residui corrispondente ai residui da 17 a 23 di questa sequenza. Il materiale qui offerto è la proteina completa di 43 amminoacidi, che contiene quel motivo più tutta la struttura adiacente. I laboratori utilizzano entrambi per verificare se il solo motivo spieghi un determinato effetto.
Sintetizzare un peptide di 43 residui ad alta purezza è molto più impegnativo rispetto a un frammento di sette residui, per cui la timosina beta-4 a lunghezza completa è fornita in flaconcini da 2 mg e 5 mg. Su base molare la differenza è ancora maggiore, poiché la proteina completa è circa cinque volte e mezzo più pesante.
Per ciascun lotto: HPLC con esito ≥99% e identità in spettrometria di massa, oltre al certificato di analisi disponibile. La spettrometria di massa conta in modo particolare qui, perché questa proteina acida e disordinata migra in modo anomalo su gel e colonne ad esclusione dimensionale.
Lega l'actina G monomerica in un complesso uno a uno e la sottrae al pool di polimerizzazione, agendo come principale tampone intracellulare dell'actina. Questo ruolo la pone al centro della ricerca sulla dinamica del citoscheletro, sulla migrazione cellulare e sui processi che dipendono da un rapido ricambio dei filamenti.
Flaconcini liofilizzati chiusi: −20 °C, lontano da luce e umidità. Dopo la ricostituzione: 2–8 °C per studi brevi, oppure aliquote congelate per tempi più lunghi. Evitare cicli ripetuti di gelo e disgelo e, negli esperimenti prolungati, tenere sotto controllo l'ossidazione della metionina interna della timosina beta-4.
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