
Peptides de réparation tissulaire et de cicatrisation
B7-33 (analogue de la chaîne B de la relaxine-2)
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Peptides de réparation tissulaire et de cicatrisation
Thymosine bêta-4 acétylée complète de 43 résidus, la protéine intacte séquestrant l’actine
En stock2 formats disponiblesCAS 77591-33-4
Poser une question sur ce produit ou demander son COARéservé à la recherche en laboratoire. Vendu exclusivement pour la recherche in vitro en laboratoire par des professionnels qualifiés. Ne convient pas à un usage humain ou vétérinaire ; il ne s'agit ni d'un médicament, ni d'une denrée alimentaire, ni d'un cosmétique, ni d'un complément alimentaire. Conditions générales
Il s’agit de la séquence complète de 43 acides aminés de la thymosine bêta-4, avec son acétylation N-terminale native — et non du fragment de liaison à l’actine de sept résidus vendu sous le nom de TB-500.
Réservé à la recherche en laboratoire. Ne convient pas à la consommation humaine.
Il s’agit de la séquence complète de 43 acides aminés de la thymosine bêta-4, avec son acétylation N-terminale native — et non du fragment de liaison à l’actine de sept résidus vendu sous le nom de TB-500. La thymosine bêta-4 est l’une des protéines intracellulaires les plus abondantes dans les cellules de mammifères et la principale protéine séquestrant l’actine G : elle lie l’actine monomérique en un complexe un-pour-un et maintient ainsi une réserve qui régule la vitesse à laquelle les filaments peuvent polymériser.
La distinction avec le fragment est importante sur le plan expérimental. Le TB-500 reproduit le motif central de liaison à l’actine LKKTETQ, mais la protéine complète porte une structure supplémentaire impliquée dans des interactions au-delà de l’actine, notamment des partenaires de liaison rapportés dans la migration cellulaire, l’angiogenèse et la signalisation inflammatoire. Les études qui cherchent à savoir si un effet observé dépend de la protéine entière ou uniquement du motif de liaison ont besoin des deux molécules, et c’est pourquoi les laboratoires les étudient généralement côte à côte.
TB-500 est le fragment acétylé de sept résidus correspondant aux résidus 17 à 23 de cette séquence. Le produit proposé ici est la protéine complète de 43 acides aminés, qui porte ce motif ainsi que l'ensemble de la structure qui l'entoure. Les laboratoires utilisent les deux pour déterminer si le motif seul explique un effet donné.
La synthèse d'un peptide de 43 résidus à haute pureté est bien plus exigeante que celle d'un fragment de sept résidus ; la thymosine bêta-4 complète est donc fournie en flacons de 2 mg et 5 mg. En termes molaires, la différence est encore plus grande, car la protéine complète est environ cinq fois et demie plus lourde.
Une analyse HPLC à ≥ 99 % et une identification par spectrométrie de masse pour chaque lot, avec certificat d'analyse disponible. La spectrométrie de masse est ici particulièrement importante, car cette protéine acide et désordonnée migre de façon anormale sur gel et en chromatographie d'exclusion stérique.
Elle lie l'actine G monomérique en un complexe un pour un et la maintient hors du pool de polymérisation, agissant comme le principal tampon intracellulaire de l'actine. Ce rôle la place au centre de la recherche sur la dynamique du cytosquelette, la migration cellulaire et les processus dépendant d'un renouvellement rapide des filaments.
Flacons lyophilisés non entamés : −20 °C, à l'abri de la lumière et de l'humidité. Après reconstitution : 2–8 °C pour des études courtes, ou aliquots congelés pour plus longtemps. Évitez les congélations-décongélations répétées et, lors d'expériences prolongées, surveillez l'oxydation de la méthionine interne de la thymosine bêta-4.
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