
Péptidos de reparación y cicatrización de tejidos
B7-33 (análogo de la cadena B de la relaxina-2)
63,00 €
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Péptidos de reparación y cicatrización de tejidos
Timosina beta-4 acetilada completa de 43 residuos, la proteína secuestradora de actina intacta
En stock2 formatos disponiblesCAS 77591-33-4
Consultar sobre este producto o solicitar su COASolo para uso en investigación de laboratorio. Se vende exclusivamente para investigación in vitro en laboratorio por parte de profesionales cualificados. No apto para uso humano ni veterinario; no es un medicamento, alimento, cosmético ni complemento alimenticio. Términos y condiciones
Se trata de la secuencia completa de 43 aminoácidos de la timosina beta-4 con su acetilación N-terminal nativa, no del fragmento de unión a actina de siete residuos que se comercializa como TB-500.
Solo para uso en investigación. No apto para el consumo humano.
Se trata de la secuencia completa de 43 aminoácidos de la timosina beta-4 con su acetilación N-terminal nativa, no del fragmento de unión a actina de siete residuos que se comercializa como TB-500. La timosina beta-4 es una de las proteínas intracelulares más abundantes en las células de mamífero y la principal proteína secuestradora de G-actina: se une a la actina monomérica en un complejo uno a uno y mantiene así una reserva que regula la rapidez con la que pueden polimerizarse los filamentos.
La distinción respecto al fragmento es importante desde el punto de vista experimental. TB-500 reproduce el motivo central de unión a actina LKKTETQ, pero la proteína completa presenta estructuras adicionales implicadas en interacciones más allá de la actina, incluidos compañeros de unión descritos en la migración celular, la angiogénesis y la señalización inflamatoria. Los estudios que se preguntan si un efecto observado depende de la proteína completa o solo del motivo de unión necesitan ambas moléculas, por lo que los laboratorios suelen utilizarlas en paralelo.
TB-500 es el fragmento acetilado de siete residuos que corresponde a los residuos 17 a 23 de esta secuencia. El material ofrecido aquí es la proteína completa de 43 aminoácidos, que contiene ese motivo además de toda la estructura que lo flanquea. Los laboratorios utilizan ambos para comprobar si el motivo por sí solo explica un efecto determinado.
Sintetizar un péptido de 43 residuos con alta pureza es considerablemente más exigente que sintetizar un fragmento de siete residuos, por lo que la timosina beta-4 completa se suministra en viales de 2 mg y 5 mg. En términos molares la diferencia es aún mayor, ya que la proteína completa es unas cinco veces y media más pesada.
Análisis HPLC con resultado ≥99 % e identidad por espectrometría de masas en cada lote, con su certificado de análisis disponible. La espectrometría de masas es especialmente importante aquí, porque esta proteína ácida y desordenada migra de forma anómala en geles y columnas de exclusión por tamaño.
Se une a la G-actina monomérica en un complejo uno a uno y la mantiene fuera del conjunto disponible para polimerizar, actuando como el principal tampón intracelular de actina. Esa función la sitúa en el centro de la investigación sobre la dinámica del citoesqueleto, la migración celular y los procesos que dependen de una rápida renovación de los filamentos.
Viales liofilizados sin abrir: −20 °C, sin luz ni humedad. Reconstituida: 2–8 °C en estudios cortos, o en alícuotas congeladas para plazos más largos. Evite congelarla y descongelarla repetidamente y, en experimentos prolongados, vigile la posible oxidación de la metionina interna.
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