Tetrapeptid

Ein Tetrapeptid ist ein Peptid aus genau vier Aminosäureresten, die durch drei Peptidbindungen verknüpft sind. Typische Molekulargewichte liegen je nach Seitenketten zwischen etwa 350 und 600 Da, womit Tetrapeptide nur dann deutlich unter der üblichen Faustregel-Obergrenze von 500 Da für passive Diffusion liegen, wenn die Reste klein und ungeladen sind.

Warum diese Länge immer wieder auftaucht

Vier Reste sind lang genug, um eine definierte Anordnung von Seitenketten zu präsentieren, und kurz genug, um per Standard-SPPS kostengünstig in hoher Reinheit synthetisiert zu werden — mit wenigen Deletionsverunreinigungen und einem eindeutigen Massenspektrum. Diese Kombination erklärt, warum sie in ansonsten unverwandten Feldern wiederkehrt: Epitalon (Ala-Glu-Asp-Gly) unter den Khavinson-Bioregulatoren; Rigin und Tetrapeptide-21 in kosmetischen Formulierungen; die in der Hautforschung verwendeten Matrikin-Fragmente; und Tetrapeptide-30 in Arbeiten zur Pigmentierung.

Aus der Größe ergeben sich praktische Konsequenzen. Tetrapeptide werden ohne N-terminale Verkappung rasch durch Aminopeptidasen abgebaut, sie werden meist als Acetat- oder TFA-Salze geliefert, bei denen das Gegenion einen erheblichen Anteil der Vial-Masse ausmacht, und stark polare Sequenzen können so hygroskopisch sein, dass sie das Wägen erschweren.

Verwandte Begriffe und Materialien

Tripeptid · Molekulargewicht (Da) · Reinheit. Referenzmaterial: Epitalon, kosmetische Signalpeptide. Weiterführende Lektüre: Peptidsequenzen erklärt.