Ponte dissulfureto

Uma ponte dissulfureto é uma ligação covalente formada pela oxidação dos grupos tiol de dois resíduos de cisteína numa ligação enxofre–enxofre. É a única ligação cruzada covalente comum nos péptidos e proteínas naturais e remove dois átomos de hidrogénio, pelo que um péptido com ponte é 2 Da mais leve do que a sua forma reduzida — uma diferença visível por espectrometria de massa.

Porque as pontes dissulfureto são importantes na investigação de péptidos

Convertem uma cadeia flexível num laço restringido, que é muitas vezes o que torna possível a ligação ao recetor. A oxitocina e a vasopressina têm, cada uma, uma única ponte que fecha um anel de seis resíduos; a somatostatina, a insulina e muitos péptidos derivados de toxinas dependem inteiramente delas. Um péptido sintético fornecido na forma reduzida, sem ponte, pode estar quimicamente correto em termos de sequência e, ainda assim, ser inativo num ensaio.

Há duas vias de falha que merecem atenção. A troca de pontes (scrambling) ocorre quando um péptido com várias cisteínas se dobra no emparelhamento errado durante a oxidação, originando um isómero com massa idêntica mas retenção diferente em HPLC. A redução por componentes de tampão que contêm tióis pode abrir uma ponte corretamente formada. Um certificado de análise útil indica a conectividade das pontes dissulfureto, e não apenas a massa. Relacionado: péptido cíclico e somatostatina.

Termos relacionados

oxidação · péptido linear · leitura de sequências peptídicas