Punte disulfurică

O punte disulfurică este o legătură covalentă formată prin oxidarea grupărilor tiol a două resturi de cisteină într-o legătură sulf–sulf. Este singura legătură covalentă încrucișată frecventă în peptidele și proteinele naturale și elimină doi atomi de hidrogen, astfel încât o peptidă cu punte este cu 2 Da mai ușoară decât forma sa redusă — o diferență vizibilă prin spectrometrie de masă.

De ce contează punțile disulfurice în cercetarea peptidelor

Ele transformă un lanț flexibil într-o buclă constrânsă, ceea ce adesea face posibilă legarea de receptor. Oxitocina și vasopresina au fiecare câte o singură punte care închide un inel de șase resturi; somatostatina, insulina și multe peptide derivate din toxine depind în întregime de ele. O peptidă sintetică furnizată în formă redusă, fără punte, poate fi corectă chimic ca secvență și totuși inactivă într-un test.

Două căi de eșec merită atenție. Rearanjarea apare atunci când o peptidă cu mai multe cisteine se pliază cu o împerechere greșită în timpul oxidării, rezultând un izomer cu masă identică, dar cu retenție diferită în HPLC. Reducerea de către componente ale tamponului care conțin tioli poate deschide o punte formată corect. Un certificat de analiză util precizează conectivitatea disulfurică, nu doar masa. Termeni înrudiți: peptidă ciclică și somatostatină.

Termeni înrudiți

oxidare · peptidă liniară · citirea secvențelor peptidice