Ponte disolfuro

Un ponte disolfuro è un legame covalente formato dall'ossidazione dei gruppi tiolici di due residui di cisteina in un legame zolfo–zolfo. È l'unico legame crociato covalente comune nei peptidi e nelle proteine naturali, e comporta la rimozione di due atomi di idrogeno, per cui un peptide con ponte è più leggero di 2 Da rispetto alla sua forma ridotta: una differenza visibile in spettrometria di massa.

Perché i ponti disolfuro sono importanti nella ricerca sui peptidi

Trasformano una catena flessibile in un'ansa vincolata, che spesso è ciò che rende possibile il legame al recettore. Ossitocina e vasopressina presentano ciascuna un singolo ponte che chiude un anello di sei residui; somatostatina, insulina e molti peptidi derivati da tossine ne dipendono interamente. Un peptide sintetico fornito in forma ridotta, senza ponte, può essere chimicamente corretto per sequenza e tuttavia inattivo in un saggio.

Due vie di fallimento meritano attenzione. Il rimescolamento si verifica quando un peptide con più cisteine si ripiega nell'appaiamento sbagliato durante l'ossidazione, dando un isomero con massa identica ma ritenzione diversa in HPLC. La riduzione da parte di componenti tampone contenenti tioli può aprire un ponte formatosi correttamente. Un certificato di analisi utile indica la connettività dei disolfuri, non solo la massa. Voci correlate: peptide ciclico e somatostatina.

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