Mostek disiarczkowy

Mostek disiarczkowy to wiązanie kowalencyjne powstające przez utlenienie grup tiolowych dwóch reszt cysteiny do połączenia siarka–siarka. Jest to jedyne powszechne kowalencyjne usieciowanie w naturalnych peptydach i białkach; jego utworzenie usuwa dwa atomy wodoru, więc peptyd z mostkiem jest o 2 Da lżejszy od formy zredukowanej — różnica ta jest widoczna w spektrometrii mas.

Dlaczego mostki disiarczkowe mają znaczenie w badaniach peptydów

Zamieniają wiotki łańcuch w usztywnioną pętlę, co często w ogóle umożliwia wiązanie z receptorem. Oksytocyna i wazopresyna mają po jednym mostku zamykającym sześcioresztowy pierścień; somatostatyna, insulina i wiele peptydów pochodzących z toksyn całkowicie od nich zależy. Peptyd syntetyczny dostarczony w formie zredukowanej, bez mostka, może mieć chemicznie poprawną sekwencję, a mimo to być nieaktywny w teście.

Na uwagę zasługują dwie drogi niepowodzenia. Tasowanie mostków zachodzi, gdy peptyd z wieloma cysteinami podczas utleniania zwinie się w niewłaściwe pary, dając izomer o identycznej masie, lecz innej retencji w HPLC. Redukcja przez składniki buforu zawierające tiole może otworzyć mostek, który był poprawnie utworzony. Przydatny certyfikat analizy podaje układ połączeń disiarczkowych, a nie tylko masę. Powiązane: peptyd cykliczny i somatostatyna.

Powiązane terminy

utlenianie · peptyd liniowy · czytanie sekwencji peptydów