Puente disulfuro

Un puente disulfuro es un enlace covalente formado por la oxidación de los grupos tiol de dos residuos de cisteína en un enlace azufre–azufre. Es el único entrecruzamiento covalente habitual en péptidos y proteínas naturales, y elimina dos átomos de hidrógeno, por lo que un péptido con puente es 2 Da más ligero que su forma reducida, una diferencia visible por espectrometría de masas.

Por qué importan los puentes disulfuro en la investigación con péptidos

Convierten una cadena flexible en un bucle restringido, que a menudo es lo que hace posible la unión al receptor. La oxitocina y la vasopresina tienen cada una un único puente que cierra un anillo de seis residuos; la somatostatina, la insulina y muchos péptidos derivados de toxinas dependen totalmente de ellos. Un péptido sintético suministrado en forma reducida, sin puente, puede ser químicamente correcto en su secuencia y, aun así, inactivo en un ensayo.

Hay dos vías de fallo que merecen atención. La reorganización se produce cuando un péptido con varias cisteínas se pliega con un emparejamiento erróneo durante la oxidación, lo que da un isómero de masa idéntica pero distinta retención en HPLC. La reducción por componentes del tampón que contienen tioles puede abrir un puente correctamente formado. Un certificado de análisis útil indica la conectividad de los disulfuros, no solo la masa. Relacionado: péptido cíclico y somatostatina.

Términos relacionados

oxidación · péptido lineal · lectura de secuencias peptídicas