Peptidová vazba

Peptidová vazba je amidová vazba, která vzniká kondenzací karboxylové skupiny jedné aminokyseliny s aminoskupinou další za uvolnění molekuly vody. Tvoří kovalentní páteř každého peptidu a její fyzikální vlastnosti vysvětlují mnohé z toho, s čím peptidoví chemici při návrhu počítají.

Struktura a důsledky

Rezonance dává vazbě C–N částečný charakter dvojné vazby, takže amidová jednotka je planární a rotace kolem ní je omezená; konformační volnost se místo toho nachází v přilehlých úhlech phi a psi. Právě tato planarita vysvětluje, proč se páteře skládají do předvídatelných helixů a otáček. Vazba je vůči hydrolýze termodynamicky nestabilní, kineticky však velmi pomalá — poločasy nekatalyzované hydrolýzy při neutrálním pH se měří ve stoletích — takže v biologických prostředích jsou praktickou cestou rozkladu proteázy, nikoli voda.

Proč je to důležité

Každá strategie prodloužení poločasu peptidu cílí na tuto páteř nebo její okolí: substituce D-aminokyselinami, vložení Aib, N-terminální acetylace, C-terminální amidace nebo acylace mastnou kyselinou podporující vazbu na albumin. Při výrobě je vytvoření jedné vazby opakovaným krokem syntézy peptidů na pevné fázi; neúplná kopulace v kterékoli pozici zanechává deleční sekvence, které se projevují jako ramena píků v HPLC a jako hmotnostní mezery v MS.

Související pojmy

aminokyselina · degradace · disulfidický můstek. Další četba: stabilita a poločas peptidů.