Amida (amidação C-terminal)

A amidação C-terminal converte o ácido carboxílico livre no final de uma cadeia peptídica numa amida primária, escrita como –CONH2 ou como um "-NH2" final numa linha de sequência. Elimina uma carga negativa e reduz a massa da molécula em cerca de 0,98 Da relativamente à forma de ácido livre. Reproduz uma modificação pós-traducional genuína, produzida nas células pela monoxigenase alfa-amidante da peptidilglicina, que atua sobre uma glicina C-terminal.

Onde surgem os péptidos amidados

Muitos péptidos sinalizadores nativos são amidados e perdem a maior parte da atividade no recetor sem essa modificação — entre eles a oxitocina, a gastrina, a calcitonina, o PACAP e os péptidos libertadores da hormona de crescimento. Os análogos de investigação seguem o mesmo padrão: Ipamorelin, GHRP-2 e GHRP-6 são fornecidos como amidas C-terminais, e produtos como o N-Acetyl Semax Amidate apresentam amidação juntamente com acetilação N-terminal. Os nomes de catálogo indicam-na normalmente de forma explícita com "amide" ou "amidate".

Porque é importante

Há duas consequências práticas. A amidação bloqueia o corte pelas carboxipeptidases, pelo que os análogos amidados apresentam geralmente semividas in vitro mais longas do que os respetivos ácidos livres. E altera o valor-alvo nos testes de identidade: um resultado de espectrometria de massa tem de ser comparado com o peso molecular teórico da forma amidada, caso contrário o lote parecerá ter 1 Da a menos. Se a linha de sequência de um fornecedor e o valor de MS divergirem quanto à amidação, considere a identidade como não confirmada no certificado de análise.

Termos relacionados

ligação peptídica · Ipamorelin.