Glossar
Amid (C-terminale Amidierung)
C-terminale Amidierung ersetzt die freie Säure des Peptids durch –CONH2, entfernt eine Ladung und 0.98 Da. Warum sie Halbwertszeit und MS-Sollmasse ändert.
Die C-terminale Amidierung wandelt die freie Carbonsäure am Ende einer Peptidkette in ein primäres Amid um, geschrieben als –CONH2 oder als nachgestelltes „-NH2“ in einer Sequenzzeile. Sie entfernt eine negative Ladung und verringert die Molekülmasse gegenüber der freien Säureform um etwa 0.98 Da. Sie entspricht einer echten posttranslationalen Modifikation, die in Zellen durch die Peptidylglycin-alpha-amidierende Monooxygenase an einem C-terminalen Glycin erzeugt wird.
Wo amidierte Peptide vorkommen
Viele native Signalpeptide sind amidiert und verlieren ohne diese Modifikation den Großteil ihrer Rezeptoraktivität — darunter Oxytocin, Gastrin, Calcitonin, PACAP und die Growth-Hormone-Releasing-Peptide. Forschungsanaloga folgen diesem Muster: Ipamorelin, GHRP-2 und GHRP-6 werden als C-terminale Amide geliefert, und Produkte wie N-Acetyl Semax Amidate tragen die Amidierung zusammen mit einer N-terminalen Acetylierung. Katalognamen kennzeichnen dies meist ausdrücklich mit „amide“ oder „amidate“.
Warum das wichtig ist
Zwei praktische Konsequenzen: Die Amidierung blockiert den Abbau durch Carboxypeptidasen, sodass amidierte Analoga in vitro im Allgemeinen längere Halbwertszeiten zeigen als ihre freien Säuren. Und sie ändert den Sollwert bei der Identitätsprüfung: Ein Massenspektrometrie-Ergebnis muss mit dem theoretischen Molekulargewicht der amidierten Form verglichen werden, sonst erscheint die Charge um 1 Da zu leicht. Wenn Sequenzzeile und MS-Wert eines Lieferanten hinsichtlich der Amidierung nicht übereinstimmen, betrachten Sie die Identität auf dem Analysenzertifikat als nicht bestätigt.
Verwandte Begriffe
Peptidbindung · Ipamorelin.