Amide (amidation C-terminale)

L’amidation C-terminale convertit l’acide carboxylique libre en bout de chaîne peptidique en amide primaire, noté –CONH2 ou par un "-NH2" final dans une ligne de séquence. Elle supprime une charge négative et abaisse la masse de la molécule d’environ 0.98 Da par rapport à la forme acide libre. Elle reproduit une véritable modification post-traductionnelle, produite dans les cellules par la peptidylglycine alpha-amidating monooxygenase agissant sur une glycine C-terminale.

Où l’on trouve des peptides amidés

De nombreux peptides de signalisation natifs sont amidés et perdent l’essentiel de leur activité sur le récepteur sans cette modification — notamment l’ocytocine, la gastrine, la calcitonine, le PACAP et les peptides libérateurs de l’hormone de croissance. Les analogues de recherche suivent la même logique : l’Ipamorelin, le GHRP-2 et le GHRP-6 sont fournis sous forme d’amides C-terminaux, et des produits comme N-Acetyl Semax Amidate associent amidation et acétylation N-terminale. Les noms de catalogue le signalent généralement explicitement par « amide » ou « amidate ».

Pourquoi c’est important

Deux conséquences pratiques. L’amidation bloque le rognage par les carboxypeptidases, de sorte que les analogues amidés présentent généralement des demi-vies in vitro plus longues que leurs acides libres. Et elle modifie la valeur cible des tests d’identité : un résultat de spectrométrie de masse doit être comparé à la masse moléculaire théorique de la forme amidée, faute de quoi le lot semblera inférieur de 1 Da. Si la ligne de séquence d’un fournisseur et sa valeur MS divergent sur l’amidation, considérez l’identité comme non confirmée sur le certificat d’analyse.

Termes associés

liaison peptidique · Ipamorelin.