Hydrophile

Le terme hydrophile qualifie une molécule ou un résidu qui interagit favorablement avec l’eau par liaisons hydrogène ou par sa charge. Dans les peptides, ce caractère provient des chaînes latérales chargées (aspartate, glutamate, lysine, arginine, histidine), des chaînes polaires (sérine, thréonine, asparagine, glutamine) et des groupes amide du squelette eux-mêmes, donneurs et accepteurs de liaisons hydrogène tout le long de la chaîne.

Pourquoi l’hydrophilie compte dans la recherche sur les peptides

Elle explique les deux faits pratiques qui caractérisent les peptides de recherche. Les dissoudre est généralement facile : un gâteau lyophilisé d’une séquence hydrophile passe dans l’eau bactériostatique par simple agitation douce, sans co-solvant, ce qui explique que la reconstitution standard convienne à la majeure partie du catalogue. Leur faire franchir les membranes est presque impossible : la capacité à former des liaisons hydrogène qui fait de l’eau un bon solvant fait de la bicouche lipidique un mauvais solvant, ce qui est la raison structurale d’une biodisponibilité orale proche de zéro et de la prédominance des voies parentérales ou muqueuses.

L’hydrophilie gouverne aussi le comportement chromatographique : en HPLC en phase inverse, les peptides hydrophiles sont élués tôt, à faible teneur en solvant organique, si bien que le temps de rétention indiqué sur un certificat d’analyse constitue en soi un faible indice du caractère de la séquence. Lorsqu’une séquence est particulièrement hydrophile, l’adsorption sur le plastique est minime, ce qui facilite la préparation d’une aliquote.

Termes associés

lipophile · point isoélectrique