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Propéptido de GDF-8 / miostatina, péptido de investigación 1 mg, vial, polvo liofilizado – Peptide Medix EU
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Péptidos IGF y musculares

Propéptido de GDF-8 / miostatina

Propéptido recombinante de miostatina: el dominio de latencia natural de GDF-8

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  • FormaProteína recombinante liofilizada en vial de vidrio sellado
  • Áreas de investigaciónRegulación de la masa muscular, inhibición de la vía de la miostatina, modelos de caquexia y distrofia, criterios de valoración óseos y metabólicos

Solo para uso en investigación de laboratorio. Se vende exclusivamente para investigación in vitro en laboratorio por parte de profesionales cualificados. No apto para uso humano ni veterinario; no es un medicamento, alimento, cosmético ni complemento alimenticio. Términos y condiciones

Descripción general

Datos clave

La miostatina se sintetiza como un precursor que se escinde en un dímero C-terminal maduro y un prodominio N-terminal, el propéptido.

Pureza
≥95% por SDS-PAGE y HPLC; COA correspondiente al lote disponible
Forma
Proteína recombinante liofilizada en vial de vidrio sellado
Almacenamiento
−20 °C, sellado y protegido de la luz y la humedad
Tamaño disponible
1 mg

Solo para uso en investigación. No apto para el consumo humano.

La miostatina se sintetiza como un precursor que se escinde en un dímero C-terminal maduro y un prodominio N-terminal, el propéptido. Ese propéptido no se desprende sin más; permanece unido al factor de crecimiento maduro y lo mantiene en un complejo latente, inerte frente al receptor, hasta que es liberado por las proteasas BMP-1/tolloid. Por ello, suministrar el propéptido de forma aislada es la manera más fisiológica de inhibir la señalización de la miostatina en un sistema modelo, y esa es la razón por la que se utiliza como comparador frente a trampas modificadas como ACE-031 y frente a la folistatina.

La señalización del eje que interrumpe está bien cartografiada. El ligando maduro es un homodímero unido por puentes disulfuro de subunidades de 109 residuos que se une a los receptores de tipo II ActRIIB y ActRIIA, recluta los receptores de tipo I ALK4 y ALK5 y señaliza mediante la fosforilación de Smad2/3. Como el propéptido actúa sobre el ligando y no sobre el receptor, no afecta a otros ligandos de ActRIIB, y esa diferencia de selectividad es lo que lo convierte en un brazo paralelo útil junto a ACE-031, que intercepta un conjunto considerablemente más amplio. Se suministra como 1 mg de proteína recombinante liofilizada purificada al 95% o más por SDS-PAGE y HPLC, se reconstituye suavemente en agua estéril o bacteriostática, añadiendo una proteína portadora a las soluciones madre diluidas, y se alicuota antes de congelarlo en lugar de descongelarlo repetidamente.

Especificaciones

Presentación y pureza

Forma
Proteína recombinante liofilizada en vial de vidrio sellado
Pureza
≥95% por SDS-PAGE y HPLC; COA correspondiente al lote disponible
Tamaños disponibles
1 mg
Solubilidad
Agua estéril o bacteriostática; se recomienda una proteína portadora para soluciones madre diluidas

Manipulación y almacenamiento

Almacenamiento (liofilizado)
−20 °C, sellado y protegido de la luz y la humedad
Almacenamiento (reconstituido)
2–8 °C para uso inmediato; alicuotar y congelar para estudios más prolongados

Información adicional

Protein class
Prodominio de la superfamilia del TGF-beta (propéptido asociado a latencia)
Gene
MSTN, que codifica el factor de crecimiento y diferenciación 8
También conocido como
Propéptido de GDF-8, prodominio de la miostatina, péptido asociado a latencia de la miostatina
Mature ligand it binds
Miostatina (GDF-8), un homodímero unido por puentes disulfuro de subunidades de 109 residuos
Receptor axis
ActRIIB / ActRIIA con los receptores de tipo I ALK4 y ALK5, con señalización a través de Smad2/3
Latency release
La escisión del propéptido por las metaloproteinasas BMP-1/tolloid libera el dímero activo
Áreas de investigación
Regulación de la masa muscular, inhibición de la vía de la miostatina, modelos de caquexia y distrofia, criterios de valoración óseos y metabólicos

Propéptido de GDF-8 / miostatina: preguntas frecuentes

¿Cuál es la diferencia entre GDF-8 y el propéptido de miostatina?

GDF-8 es la propia miostatina, el dímero de señalización maduro. El propéptido es el prodominio N-terminal escindido del mismo precursor, que permanece unido al dímero maduro y lo mantiene latente. Los investigadores utilizan el propéptido como inhibidor endógeno del ligando, no como el ligando en sí.

¿Cómo se compara con ACE-031 y Follistatin-344?

Los tres interceptan la señalización en el mismo eje, pero en puntos distintos. ACE-031 es un receptor ActRIIB soluble modificado que se une a un amplio conjunto de ligandos, la folistatina es una proteína de unión natural activa frente a activinas y miostatina, y el propéptido es el propio dominio de latencia de la miostatina. La selectividad difiere, por lo que son habituales los grupos paralelos.

¿Se analiza la GDF-8 (miostatina) en un laboratorio independiente?

Sí. Un laboratorio independiente examina cada lote: mide la pureza por SDS-PAGE y HPLC y verifica la identidad con métodos proteicos adecuados. El certificado lleva el número de lote de su vial y puede pedirse antes o después de su pedido.

¿Cómo debe reconstituirse y almacenarse el vial?

Con agua estéril o bacteriostática añadida lentamente por la pared del vial, girándolo suavemente y sin usar vórtex. Mantenga la solución a 2–8 °C para trabajo inmediato, o divídala en alícuotas y congélela para estudios más largos. Los viales liofilizados cerrados deben conservarse a −20 °C, protegidos de la luz y la humedad.

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