Acétylation

L’acétylation coiffe une amine libre d’un peptide par un groupe acétyle (CH3CO–). Elle est le plus souvent appliquée à l’extrémité N-terminale, où elle ajoute 42.01 Da à la masse moléculaire et supprime la charge positive terminale ; elle peut aussi porter sur les chaînes latérales de lysine. Dans les noms de catalogue, elle apparaît sous le préfixe "N-Acetyl" ou "Acetyl".

Ce que fait l’acétylation

Les aminopeptidases attaquent les peptides à partir d’une amine N-terminale libre. L’acétylation supprime cette prise, et les analogues qui la portent résistent généralement plus longtemps que la séquence parente dans les essais de stabilité en plasma et en homogénat tissulaire. Elle rend aussi l’extrémité N-terminale plus hydrophobe, ce qui augmente légèrement le temps de rétention en HPLC en phase inverse — un contrôle croisé utile pour vérifier que la modification est bien présente.

Où elle apparaît dans ce catalogue

N-Acetyl Semax Amidate et N-Acetyl Selank Amidate associent acétylation et amidation C-terminale, ce qui donne des squelettes doublement coiffés. L’Argireline (acetyl hexapeptide-8) et le SNAP-8 sont des peptides cosmétiques de recherche acétylés.

Pourquoi c’est important

L’acétylation n’est pas une simple étiquette inerte. Elle modifie la masse théorique à laquelle un résultat de spectrométrie de masse doit correspondre, modifie le comportement chromatographique, et implique que les versions acétylée et non modifiée d’une séquence sont des matériels de recherche distincts, qui ne doivent pas être considérés comme interchangeables.

Termes associés

liaison peptidique · dégradation · analogue.