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Peptides télomériques et sénolytiques
N-acétyl Epitalon amidé
Analogue de l’Epitalon protégé aux extrémités : flacons de recherche Ac-Ala-Glu-Asp-Gly-NH2
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Poser une question sur ce produit ou demander son COA- FormePoudre lyophilisée blanche à blanc cassé en flacon en verre scellé
- Masse mol.≈431.4 g/mol
- Domaines de rechercheStabilité peptidique et cinétique de dégradation, modèles de télomérase et de sénescence, signalisation circadienne et pinéale
Réservé à la recherche en laboratoire. Vendu exclusivement pour la recherche in vitro en laboratoire par des professionnels qualifiés. Ne convient pas à un usage humain ou vétérinaire ; il ne s'agit ni d'un médicament, ni d'une denrée alimentaire, ni d'un cosmétique, ni d'un complément alimentaire. Conditions générales
Aperçu
Points clés
Le N-acétyl Epitalon amidé est une version chimiquement protégée de l’Epitalon, le tétrapeptide Ala-Glu-Asp-Gly développé à l’origine comme analogue synthétique de la préparation pinéale épithalamine.
- Formule moléculaire
- C16H25N5O9
- Masse moléculaire
- ≈431.4 g/mol
- Séquence d'acides aminés
- Ac-Ala-Glu-Asp-Gly-NH2
- Pureté
- ≥99% par HPLC ; COA correspondant au lot disponible
- Forme
- Poudre lyophilisée blanche à blanc cassé en flacon en verre scellé
- Conservation
- −20 °C, fermé hermétiquement, à l’abri de la lumière et de l’humidité
- Formats disponibles
- 5 mg · 10 mg
Réservé à la recherche en laboratoire. Ne convient pas à la consommation humaine.
Le N-acétyl Epitalon amidé est une version chimiquement protégée de l’Epitalon, le tétrapeptide Ala-Glu-Asp-Gly développé à l’origine comme analogue synthétique de la préparation pinéale épithalamine. Deux modifications sont apportées à la séquence mère, sans changer l’ordre des résidus : un groupe acétyle coiffe l’amine N-terminale libre, et le carboxyle C-terminal est converti en amide primaire, ce qui donne Ac-Ala-Glu-Asp-Gly-NH2.
Ces deux changements sont des stratégies de protection classiques en chimie médicinale. Les extrémités libres sont les substrats privilégiés des aminopeptidases et des carboxypeptidases ; les coiffer supprime donc les points d’attaque enzymatique les plus accessibles. Le blocage des extrémités chargées modifie aussi la charge nette et la polarité d’un peptide déjà très petit et très hydrophile, ce qui explique que les analogues protégés aux extrémités apparaissent dans les expériences de perméabilité et de transit muqueux autant que dans les simples travaux de stabilité.
Caractéristiques
Identité
- Formule moléculaire
- C16H25N5O9
- Masse moléculaire
- ≈431.4 g/mol
- Séquence d'acides aminés
- Ac-Ala-Glu-Asp-Gly-NH2
- Classe de peptide
- Tétrapeptide biorégulateur de synthèse protégé aux extrémités
Conditionnement et pureté
- Forme
- Poudre lyophilisée blanche à blanc cassé en flacon en verre scellé
- Pureté
- ≥99% par HPLC ; COA correspondant au lot disponible
- Formats disponibles
- 5 mg, 10 mg
- Solubilité
- Facilement soluble dans l’eau stérile ou bactériostatique
Manipulation et conservation
- Conservation (lyophilisé)
- −20 °C, fermé hermétiquement, à l’abri de la lumière et de l’humidité
- Conservation (reconstitué)
- 2–8 °C ; aliquoter pour éviter les cycles répétés de congélation-décongélation
Informations complémentaires
- Parent peptide
- Epitalon (epithalon, AEDG), CAS 307297-39-8, 390.35 g/mol
- Modifications
- Coiffe acétyle N-terminale ; carboxyle C-terminal converti en amide primaire
- Synthesis
- Synthèse peptidique en phase solide avec purification par HPLC préparative en phase inverse
- Domaines de recherche
- Stabilité peptidique et cinétique de dégradation, modèles de télomérase et de sénescence, signalisation circadienne et pinéale
N-acétyl Epitalon amidé — questions fréquentes
En quoi ce produit diffère-t-il de l'epitalon standard ?
La séquence d'acides aminés est identique — Ala-Glu-Asp-Gly. La différence réside dans une protection chimique aux deux extrémités : un groupe acétyle à l'extrémité N-terminale et un amide primaire à l'extrémité C-terminale. Ces coiffes bloquent l'attaque des exopeptidases, ce qui explique pourquoi les laboratoires choisissent cet analogue pour les travaux axés sur la stabilité.
L'analogue protégé est-il plus puissant ?
Pas nécessairement. Une plus grande stabilité métabolique et une plus grande puissance intrinsèque sont des propriétés distinctes, et les groupes terminaux peuvent participer à la liaison à la cible. La seule façon fiable de comparer consiste à tester les deux peptides dans le même essai, avec quantification du peptide intact en parallèle de la mesure fonctionnelle.
Quelle documentation de pureté est fournie ?
Chaque lot est libéré à une pureté ≥99% par HPLC en phase inverse avec confirmation d'identité par spectrométrie de masse, et un certificat d'analyse correspondant au lot est disponible. Conserver le COA avec votre dossier expérimental préserve la traçabilité entre le produit et les données obtenues avec celui-ci.
Quel diluant faut-il utiliser ?
Le peptide est très hydrophile et se dissout facilement dans l'eau stérile ou bactériostatique ; les tampons aqueux conviennent également pour les applications en culture cellulaire. Choisissez le diluant adapté à la chimie de votre essai, et notez que l'alcool benzylique de l'eau bactériostatique ne convient pas à certains systèmes cellulaires.
Comment conserver le produit reconstitué ?
Conservez au réfrigérateur à 2–8 °C pour de courtes périodes de travail et aliquotez à −20 °C ou moins pour une conservation plus longue. Les cycles répétés de congélation-décongélation et un séjour prolongé à température ambiante sont les principales causes de dérive de l'activité mesurée des petits peptides ; les aliquots à usage unique sont donc préférables.
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