- ≥99% laut HPLC; chargenbezogenes COA verfügbar
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Telomer- & senolytische Peptide
N-Acetyl Epitalon Amidate
Terminal geschütztes Epitalon-Analogon: Ac-Ala-Glu-Asp-Gly-NH2 in Forschungs-Vials
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Fragen zu diesem Produkt oder COA anfordern- FormLyophilisiertes weißes bis cremeweißes Pulver in einem versiegelten Glas-Vial
- Molekulargew.≈431.4 g/mol
- ForschungsbereichePeptidstabilität und Abbaukinetik, Telomerase- und Seneszenzmodelle, zirkadiane und Zirbeldrüsen-Signalübertragung
Ausschließlich für die Laborforschung. Ausschließlich für die In-vitro-Laborforschung durch qualifiziertes Fachpersonal verkauft. Nicht zur Anwendung am Menschen oder Tier; kein Arzneimittel, Lebensmittel, Kosmetikum oder Nahrungsergänzungsmittel. AGB
Überblick
Eckdaten
N-Acetyl Epitalon Amidate ist eine chemisch geschützte Version von Epitalon, dem Tetrapeptid Ala-Glu-Asp-Gly, das ursprünglich als synthetisches Analogon des Zirbeldrüsenpräparats Epithalamin entwickelt wurde.
- Summenformel
- C16H25N5O9
- Molekulargewicht
- ≈431.4 g/mol
- Aminosäuresequenz
- Ac-Ala-Glu-Asp-Gly-NH2
- Reinheit
- ≥99% per HPLC; chargenbezogenes COA verfügbar
- Form
- Lyophilisiertes weißes bis cremeweißes Pulver in einem versiegelten Glas-Vial
- Lagerung
- −20 °C, versiegelt und vor Licht und Feuchtigkeit geschützt
- Verfügbare Größen
- 5 mg · 10 mg
Nur für Forschungszwecke. Nicht für den menschlichen Verzehr.
N-Acetyl Epitalon Amidate ist eine chemisch geschützte Version von Epitalon, dem Tetrapeptid Ala-Glu-Asp-Gly, das ursprünglich als synthetisches Analogon des Zirbeldrüsenpräparats Epithalamin entwickelt wurde. An der Ausgangssequenz werden zwei Modifikationen vorgenommen, von denen keine die Reihenfolge der Aminosäuren verändert: Eine Acetylgruppe blockiert das freie N-terminale Amin, und die C-terminale Carboxylgruppe wird in ein primäres Amid umgewandelt, woraus Ac-Ala-Glu-Asp-Gly-NH2 resultiert.
Beide Änderungen sind gängige Schutzstrategien der medizinischen Chemie. Freie Termini sind die bevorzugten Substrate von Aminopeptidasen und Carboxypeptidasen; ihre Blockierung entfernt daher die am leichtesten zugänglichen Angriffspunkte für den enzymatischen Abbau. Die Blockierung der geladenen Termini verändert zudem Nettoladung und Polarität eines ohnehin sehr kleinen, stark hydrophilen Peptids – weshalb terminal geschützte Analoga sowohl in Permeabilitäts- und Schleimhauttransit-Experimenten als auch in einfachen Stabilitätsstudien eingesetzt werden.
Spezifikationen
Identität
- Summenformel
- C16H25N5O9
- Molekulargewicht
- ≈431.4 g/mol
- Aminosäuresequenz
- Ac-Ala-Glu-Asp-Gly-NH2
- Peptidklasse
- Terminal geschütztes synthetisches Bioregulator-Tetrapeptid
Lieferform & Reinheit
- Form
- Lyophilisiertes weißes bis cremeweißes Pulver in einem versiegelten Glas-Vial
- Reinheit
- ≥99% per HPLC; chargenbezogenes COA verfügbar
- Verfügbare Größen
- 5 mg, 10 mg
- Löslichkeit
- Gut löslich in sterilem oder bakteriostatischem Wasser
Handhabung & Lagerung
- Lagerung (lyophilisiert)
- −20 °C, versiegelt und vor Licht und Feuchtigkeit geschützt
- Lagerung (rekonstituiert)
- 2–8 °C; aliquotieren, um wiederholte Gefrier-Auftau-Zyklen zu vermeiden
Weitere Angaben
- Parent peptide
- Epitalon (Epithalon, AEDG), CAS 307297-39-8, 390.35 g/mol
- Modifications
- N-terminale Acetyl-Schutzgruppe; C-terminale Carboxylgruppe in ein primäres Amid umgewandelt
- Synthesis
- Festphasen-Peptidsynthese mit präparativer Umkehrphasen-HPLC-Aufreinigung
- Forschungsbereiche
- Peptidstabilität und Abbaukinetik, Telomerase- und Seneszenzmodelle, zirkadiane und Zirbeldrüsen-Signalübertragung
N-Acetyl Epitalon Amidate – häufig gestellte Fragen
Worin unterscheidet sich dies von Standard-Epitalon?
Die Aminosäuresequenz ist identisch – Ala-Glu-Asp-Gly. Der Unterschied liegt im chemischen Schutz an beiden Enden: eine Acetylgruppe am N-Terminus und ein primäres Amid am C-Terminus. Diese Endgruppen blockieren den Angriff von Exopeptidasen, weshalb Labore dieses Analogon für stabilitätsorientierte Arbeiten wählen.
Ist das geschützte Analogon potenter?
Nicht unbedingt. Höhere metabolische Stabilität und höhere intrinsische Potenz sind getrennte Eigenschaften, und Endgruppen können an der Zielbindung beteiligt sein. Der einzig verlässliche Vergleich besteht darin, beide Peptide im selben Assay mit Quantifizierung des intakten Peptids parallel zur funktionellen Messgröße einzusetzen.
Welche Reinheitsdokumentation wird bereitgestellt?
Jede Charge wird mit einer Reinheit von ≥99% per Umkehrphasen-HPLC mit massenspektrometrischer Identitätsbestätigung freigegeben, und ein chargenbezogenes Analysezertifikat ist verfügbar. Wenn Sie das COA bei Ihren Versuchsunterlagen aufbewahren, bleibt die Rückverfolgbarkeit zwischen dem Material und den damit erzeugten Daten gewahrt.
Welches Lösungsmittel sollte verwendet werden?
Das Peptid ist stark hydrophil und löst sich leicht in sterilem oder bakteriostatischem Wasser; für Zellkulturanwendungen eignen sich auch wässrige Puffer. Wählen Sie das Lösungsmittel passend zur Chemie Ihres Assays und beachten Sie, dass der Benzylalkohol in bakteriostatischem Wasser für einige zellbasierte Systeme ungeeignet ist.
Wie sollte rekonstituiertes Material gelagert werden?
Für kurze Arbeitszeiträume gekühlt bei 2–8 °C lagern und für längere Aufbewahrung bei −20 °C oder darunter aliquotieren. Wiederholte Gefrier-Auftau-Zyklen und längeres Stehen bei Raumtemperatur sind die Hauptursachen für gemessene Potenzabweichungen bei kleinen Peptiden, daher sind Einmal-Aliquots vorzuziehen.
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